Учени успяха да възстановят и да накарат да функционира изчезнал предшественик на бактериален протеин, който вече не съществува в природата. Този експеримент предоставя уникална възможност да се надникне в миналото на молекулярната еволюция. Чрез него може да се проследи как от един ензим постепенно са се развили две семейства белтъци с различни функции. Резултатите от изследването са публикувани в списанието Science Advances.

Екипът не е открил запазен протеин от милиони години, а е използвал сравнителен анализ. Изследователите са съпоставили аминокиселинните последователности на съвременни бактериални ферменти. С помощта на реконструкция на предшестващи последователности е изчислено как би могъл да изглежда техният общ предшественик. След това изчислената последователност е била синтезирана като реален протеин и неговите свойства са изследвани експериментално.

Съвременните протеини diDNase и NrnC се различават не само по молекулите, с които взаимодействат, но и по структурата си. diDNase действа като комплекс от две субединици, докато NrnC образува структура от осем субединици. Учените са искали да разберат дали тази специализация е резултат от една ключова промяна или се е натрупвала постепенно. Опитите да се открие единствена решаваща мутация не са дали резултат, тъй като точковите промени или намалявали стабилността, или не променяли функцията.

В крайна сметка екипът е възстановил няколко предполагаеми предишни състояния, получавайки междинни етапи от еволюционния път. Най-ранният реконструиран общ предшественик е образувал димер и е заемал междинно положение между съвременните ензими по отношение на разпознаването на ДНК и РНК. След разделянето на еволюционните клони, бъдещите diDNase засилили специализацията си към ДНК, а линията NrnC разширила набора от субстрати и придобила способност да преработва динуклеотиди от двата типа.

Структурният анализ, проведен с рентгенова кристалография в германския център DESY, е показал, че големите функционални различия са възникнали от множество малки промени. Постепенните изменения в разположението на отделни участъци от протеина са променили формата на активния център, каталитичната ефективност и контактите между субединиците. В една от линиите този процес е довел до преход от димерна организация към осемкомпонентен комплекс.

Изследването засяга и неразрешена биологична загадка относно ролята на късите ДНК фрагменти. Въпреки че възстановеният предшественик вече е предпочитал ДНК, а способността да разгражда ДНК-динуклеотиди се е запазила и при съвременните линии, тяхната функция е по-слабо проучена от тази на РНК молекулите. Авторите смятат тази постоянност за аргумент в полза на това, че късите ДНК фрагменти имат собствена биологична функция. diDNase са свързани и с мобилни генетични елементи, а бактериалните нуклеази участват в поддържането на генома и защитните процеси. Изследователите възнамеряват да изяснят дали тези ензими могат да помагат на бактериите да се противопоставят на вируси, но подчертават, че до биомедицински приложения има още дълъг път.

По информация на Kaldata.